StressMarq 惊喜上线四种新品活性Tau蛋白，该产品可以帮助科研人员研究Tau的聚合，阿尔茨海默氏症等神经衰退疾病的发病机制。StressMarq是全球首家提供活性Tau前体纤维原 (PFFs) 的试剂公司.

Tau 蛋白主要存在于神经元轴突当中，作用是促进微管蛋白聚集成微管，并维持其稳定性。在某些神经衰退疾病，如Tau蛋白病中，Tau的结构变化导致其无法再集结微管蛋白，而是在大脑中聚集形成不溶性沉积，称作神经纤维缠结 (NFTs)。由于结构变化的Tau不能再稳定微管蛋白而且Tau寡聚物和缠结具有神经毒性，神经元随即变性死亡。StressMarq 提供两种单体和两种 PFFs可以用于活体中聚集Tau蛋白，构建疾病模型. 这为科研学者探究Tau聚集的机制以及不同类型Tau对神经元的影响提供了工具。

活性 Tau PFFs可以起到“种子”的作用，集结Tau单体聚集形成更大的纤维原。我们用硫黄素T来展现这个现象，硫黄素 T 是一种荧光染料，可以绑定富含beta折叠的结构, 例如tau纤维原. 绑定之后, 硫黄素T光谱会发生红移, 荧光强度会增强. 这点特性与α-突触核蛋白相近.

StressMarq 提供Tau 全长蛋白 (2N4R 或 Tau-441)的单体和纤维原, 以及截短的Tau蛋白 (K18). Tau-441 的分子量大约是 46 kDa, 而截短的K18 tau 分子量大约是 15 kDa. 突变的全长Tau和截短的Tau都可以引起Tau蛋白的聚集; 全长 PFFs 可能比截短的PFFs的“种子”功能更强一些，但是两种混合的情况会对神经元有毒性.¹

全长 Tau 单体和PFFs是 P301S 突变型而截短的单体和PFFs含有的是 P301L突变. 两种突变都是出现在外显子10上面，这两种突变都与额颞叶痴呆相关。P301L 变异降低了Tau集结微管的能力，P301S 变异促进了beta-折叠以及PHFs的形成.² P301S 和 P301L 突变小鼠模型是在Tau研究中经常用到的。

参考文献

1. Ozcelic, S. et al. Mol Psychiatry. 2016, 21(12): 1790–1798.
2. alzforum.org/mutations/mutation-position-table/mapt-p301-mutations